Enzym på u

När substratet binder till enzymet i steg 2 ovan, frigörs energi. Energin används till att bryta bindningen i laktos-molekylen. Om ett enzym fungerar eller inte beror helt och hållet på dess struktur. Därför är det lätt att tänka sig en bromskloss som på något sätt förhindrar att enzymet kan utföra sin uppgift. Inhibitorer är molekyler som på något sätt binder till enzymet, och förhindrar att det sker någon reaktion. Både inhibitorn och substratet "tävlar" om att binda till enzymets aktiva yta. Om inhibitorn hinner först "vinner tävlingen" , sitter den helt enkelt i vägen för substratet, och därför sker det ingen reaktion.

Namn på enzymer

Vid kompetitiv inhibering binder inhibitorn till den aktiva ytan, och förhindrar att substratet kan binda till enzymet. Vid icke-kompetitiv inhibering binder inhibitorn inte till enzymets aktiva yta, utan någon annanstans på enzymet. Icke-kompetitiv inhibering. Anti-kompetitiv inhibering. Vid anti-kompetitiv inhibering har substratet redan bundit till enzymets aktiva yta, men innan det hinner ske någon reaktion binder också en inhibitor till enzymet, och förhindrar att det sker någon reaktion. Gamla prov Slutprov o. Kemisk jämvikt Syror och baser Organisk kemi Biomolekyler Biokemi Analytisk kemi Pedagogiska resurser på nätet Gymnasiearbete Information Skolverkets text om Gym­na­sie­ar­be­tet på Na­tur­ve­ten­skaps­pro­gram­met Skolverkets text om Gym­na­sie­ar­be­tet på Tek­nik­pro­gram­met Handledare och med­be­döm­a­re till Gym­na­si­e­ar­be­tet Hur man använder re­fe­rens­han­te­ringen i Google Docs Hur man använder re­fe­rens­han­te­ringen i Word MacOS Hur man använder re­fe­rens­han­te­ringen i Word Windows Idéer till gymnasiearbete Lista på alla idéer Matematik Matematik 1c Taluppfattning och aritmetik Algebra och ekvationer Geometri Samband och förändring Sannolikhet och statistik Inaktuella Forskningsmetodik Kursscheman Kursschema Forskningsmetodik, p2 Planering av forskningsmetodik-kursen p2 Kursschema Forskningsmetodik, p2 Lektioner Introduktion till forsknings­metodiken Mera om ert fördjupningsarbete Vetenskap — vad är det?

Epistemologi Om vetenskapsmän och forskare Positivism, empirism m. Reduktion, Signifikanta mätningar, Kausalitet och korrelation Vetenskapliga teorier Samhället och vetenskapen Två perspektiv på vetenskap: Positivism och hermeneutik Framtidens vetenskap Fördjupningsuppgifter Fördjupnings­arbete: Paradigm­skiften Presentation av en natur­veten­skaplig nyhet Gamla prov Instuderingsfrågor i Vetenskapsteori Prov i Forskningsmetodik Prov i Forskningsmetodik Magnus del Prov i Forskningsmetodik Prov i Forskningsmetodik Pedagogiska resurser på nätet Life Science Kursscheman Kursschema Life Science p2 Kursschema Life Science p1 Lektioner Introduktion till Life Science Grundläggande organisk kemi 1: Kolväten, strukturisomeri, alkoholer, tioler, etrar, arener, aminer, karbonylföreningar Grundläggande organisk kemi 2: Karboxylsyror och karboxylsyrederivat Analytisk kemi: IR-spektroskopi Bakterier 1: Sterilteknik. Bakteriecellens uppbyggnad. Mikrobiologins historia.

Mikroskopet och dess betydelse. Schismen om uralstringen. Sjukdomsalstrande mikroorganismer Mikrobiologins historia. Hur bakterier är släkt med andra organismer. Bakteriernas cellhöljen. Yttre cellstrukturer. Bakteriens DNA Andra inre strukturer. Bakteriell tillväxt Bakteriers livsbetingelser. Alla organismer kräver en energikälla och en kolkälla. Vad är kemoterapi? Penicillin och Erythromycin Antibiotika med effekt på cellmembranet och nukleinsyra­syntesen. Vissa enzym används kommersiellt, i exempelvis framställning av antibiotika och andra läkemedel eller i tvättmedel , där enzymerna underlättar nedbrytningen av protein- eller fettfläckar på tvätten. Redan i slutet av talet och början av talet var det känt att kött bröts ned av magsafter [ 7 ] samt att stärkelse omvandlades till socker av växtextrakt och saliv. Mekanismen för hur detta gick till var dock ännu inte identifierad. På talet, när Louis Pasteur studerade hur jäst kunde omvandla socker till alkohol , kom han fram till slutsatsen att jäsningen katalyserades av cellens livskraft, något som ansågs specifikt för levande organismer.

Han skrev att "alkoholjäsning är korrelerad med jästcellernas liv och ordning, inte med döden eller cellernas förruttnelse". Termen enzym för denna process introducerades av den tyske fysiologen Wilhelm Kühne — Ordet kommer från det grekiska ενζυμον. Han hade gjort upptäckten under en serie experiment vid Berlins universitet. Efter att ha visat att enzymer kunde fungera utanför levande celler var nästa steg att bestämma dess biokemiska natur. Många forskare hade tidigare lagt märke till att enzymatisk aktivitet var associerat med proteiner, men flertalet forskare argumenterade för att proteiner endast var bärare för riktiga enzymer och att proteiner i sig själva inte kunde katalysera reaktioner. Han gjorde samma sak med enzymet katalas Slutsatsen att proteiner kan vara enzymer bevisades definitivt av John Northrop och Wendell Stanley som arbetade med matsmältningsenzymerna pepsin , trypsin och kymotrypsin. De tre forskarna belönades för sina upptäckter med års nobelpris i kemi.

Upptäckten att enzymer kunde kristalliseras ledde småningom till att dess strukturer kunde bestämmas med hjälp av röntgenkristallografi. Det första enzym vars struktur klargjordes på detta sätt var lysozym , ett enzym som finns i tårar, saliv och äggvita och som bryter ner cellväggen hos vissa bakterier. Strukturen bestämdes av en grupp ledd av David Phillips och publicerades Enzymer är oftast globulära proteiner och deras längd varierar från endast 62 aminosyror för 4-oxalokrotonat tautomeras , som består av en enda peptidkedja, [ 16 ] till en längd på över 2 aminosyror i fallet animalt fettsyrasyntas. Liksom alla protein är enzymer långa, linjära kedjor av aminosyror som veckats till 3-dimensionella strukturer. Varje unik aminosyrasekvens ger en specifik form med unika egenskaper. Enzymers funktion bestäms av deras 3-dimensionella struktur. De flesta enzymer är mycket större än de substrat de verkar på, och endast en liten del av enzymet runt aminosyror är direkt inblandade i katalysen.

Enzymer kan också ha delar som kan binda kofaktorer , vilka då är nödvändiga för katalys. Vissa enzym har även bindningsplatser för små molekyler, vilka ofta är direkta eller indirekta produkter eller substrat i den reaktion enzymet katalyserar. Dessa bindningsställen kan bidra till att öka eller sänka enzymers aktivitet, och erbjuder på så sätt ett medel för negativ återkoppling. Proteinkedjor kan ibland gå ihop och ge upphov till proteinkomplex. De flesta enzymer kan denatureras , alltså vecklas upp och inaktiveras, av värme eller kemiska denaturanter, vilka förstör den 3-dimensionella strukturen hos proteinet. Beroende på enzymet kan denatureringen antingen vara reversibel eller irreversibel. Många enzymer tillverkas som fysiologiskt inaktiva proenzymer , även kallade zymogener, vilka ligger vilande i väntan på att bli aktiverade. Proenzymet aktiveras genom proteolytisk aktivering , då ett proteas klyver bort en del av proenzymet.

Denna klyvning kan förändra enzymets form, men ofta har enzymets aktiva yta varit dold och blir fritt att binda sitt substrat i och med aktiveringen. En annan strategi för att hålla enzymer inaktiva tills de nått den plats där de ska agera, eller den tidpunkt då de behövs, är inhibitorer som binder enzymet och håller det inaktivt. Enzymer är oftast mycket specifika vad gäller vilka substrat de katalyserar i vilka reaktioner. Enzymer kan också uppvisa mycket noggrann sterisk specificitet , regioselektivitet och kemoselektivitet. Några av de enzymer som visar högst specificitet och noggrannhet är involverade i replikerandet och uttryckandet av genomet , det vill säga proteinsyntesen. Dessa enzymer har korrekturläsningsmekanismer på engelska: proof-reading. Exempelvis DNA-polymeras utför först katalysen i ett steg, och kontrollerar sedan i andra steget att produkten är korrekt. Enzymer är mycket specifika. Nobelpristagaren och organkemisten Hermann Emil Fischer föreslog att detta kunde bero på att både enzymet och substratet besitter specifika och komplementära geometriska former som mycket precist passar ihop.

År föreslog Daniel Koshland en modifiering av denna modell. Eftersom enzymer har flexibel struktur kommer det aktiva centret att förändras till följd av interaktioner mellan substrat och enzym. Allostera centrum är ställen på enzymer som binder molekyler i sin omgivning i cellen med svaga, icke-kovalenta bindningar och orsakar på så vis en konformationsändring av enzymet.

Vad är ett enzym

Ändringen i konformation påverkar det aktiva centrumet och därigenom även enzymets reaktionshastighet. Många av kroppens enzymer regleras allostert. Många enzymer behöver binda till molekyler som inte är protein för att kunna uppvisa aktivitet. Dessa kallas kofaktorer. Organiska kofaktorer kan antingen vara prostetiska grupper , vilka binder hårt till enzymet, eller koenzymer , vilka frisläpps från enzymets aktiva säte under den kemiska reaktionens gång. Dessa molekyler överför kemiska grupper mellan enzymer. Ett exempel på enzym som innehåller en kofaktor är karboanhydras , som illustreras ovan med en zink-kofaktor inbunden som en del av dess aktiva centrum. Enzymer som behöver en kofaktor kallas när den inte har bundit någon sådan för apoenzymer eller apoproteiner. Ett apoenzym tillsammans med dess kofaktor er kallas holoenzym den aktiva formen. De flesta kofaktorer är inte kovalent bundna till ett enzym utan ligger bara väldigt tätt intill.

Det finns dock organiska prostetiska grupper som kan binda kovalent exempelvis tiaminpyrofosfat i enzymet pyruvatdehydrogenas.

Document Information

Termen holoenzym kan också appliceras på enzymer som innehåller flera subenheter , såsom DNA-polymeras ; här är holoenzymet det fullständiga komplexet innehållande alla subenheter som behövs för aktivitet. Koenzymer är små organiska molekyler som kan transportera kemiska grupper från ett enzym till ett annat. Koenzymer återskapas vanligen kontinuerligt. På så sätt hålls deras koncentration på en jämn nivå i cellen. Detta kontinuerliga återskapande betyder att även små mängder koenzymer används mycket intensivt. Exempelvis förbrukar och återskapar kroppen ungefär sin egen vikt i ATP varje dag. Enzymer kan koppla samman två eller fler reaktioner så att en termodynamiskt fördelaktig reaktion kan användas för att "driva" en termodynamiskt ofördelaktig. Till exempel används ofta hydrolys av ATP till att driva andra kemiska reaktioner. Enzymer påverkar inte jämvikten i sig, utan bara med vilken hastighet den uppnås. Vanligtvis går en reaktion i samma riktning i närvaro av ett enzym som i dess frånvaro men snabbare.

Dock kan substrat ibland bilda flera olika produkter, och närvaro av enzym styr då vilken produkt som bildas. Enzymer, exempelvis karboanhydras , katalyserar reaktioner lika mycket i båda reaktionsriktningar. Vilken som kommer att dominera beror på koncentrationerna av substrat och produkt. Om en jämvikt förskjuts mycket i en riktning, alltså i en kraftigt exergon reaktion , är reaktionen i princip irreversibel. Under dessa förhållanden kommer enzymer främst katalysera reaktionen i den termodynamiskt fördelaktiga riktningen. Enzymer har en mängd olika funktioner inuti levande organismer. De är oumbärliga för signaltransduktion och reglering av olika processer i cellen , ofta via kinaser och fosfataser vilka sätter på och tar av fosfatgrupper. Vissa enzym kan generera rörelse. Musklernas myosin hydrolyserar ATP för att generera muskelkontraktion , och enzymer i cellskelettet transporterar molekyler i cellen. ATPaser i cellmembranet fungerar som jonpumpar involverade i aktiv transport , då joner pumpas mot koncentrationsgradienten.

Mer ovanliga funktioner med enzymer inblandade är hur enzymet luciferas genererar ljus i lysmaskar. Virus kan innehålla enzymer för att kunna utföra vissa uppgifter, såsom HIV-integras och omvänt transkriptas för att kunna infektera värdceller. Influensa -viruset innehåller neuraminidas för att viruset ska kunna sättas fritt från cellerna. Enzymer är mycket viktiga i djurs matspjälkningssystem. Enzymer så som amylaser och proteaser bryter ner större molekyler stärkelse och protein respektive så att de kan absorberas i tarmarna. Stärkelsemolekylerna hydrolyseras exempelvis till de mindre molekylerna maltos och till slut glukos , som kan absorberas. Olika enzymer bryter ner olika molekyler. Hos idisslare som enbart lever på växtdelar producerar mikroorganismer i tarmen enzymet cellulas för att möjliggöra nedbrytning av cellulosan i växternas cellväggar. Flera enzymer kan arbeta tillsammans i en specifik ordning, vilket skapar metabola reaktionsvägar.

I en sådan reagerar ett enzym med produkten av ett annat enzym. Efter att enzymet utfört den katalytiska reaktionen går produkten sedan åter vidare till ett annat enzym. Ibland kan fler än ett enzym katalysera samma reaktion parallellt, något som kan ge upphov en komplex reglering där till exempel det ena enzymet kan tillhandahålla en konstant låg aktivitet och ett annat inducerbart enzym en mycket högre aktivitet. Utan enzymer skulle metabolismen varken fungera på samma sätt eller vara tillräckligt snabb för att tillgodose cellens behov. Den centrala processen glykolysen skulle exempelvis aldrig kunna existera utan enzymer. Som ett exempel kan glukos i glykolysens första steg reagera direkt med ATP därigenom blir dess kol fosforylerade. Saknas enzymer sker dock denna reaktion så långsamt att den blir obetydlig. Om man istället tillsätter hexokinas till reaktionen sker samma långsamma fosforyleringar av kolen ske, med undantag för fosforyleringen av kol 6 som tack vare katalys sker mycket snabbt.

Om lösningen undersöks efter en liten stund finner man att glukosfosfat är den enda reaktionsprodukten som hittas i nämnvärd mängd. Enzymers namn brukar sluta på -as. Oftast har de fått namn från det substrat eller den kemiska reaktion det katalyserar, exempelvis laktas som bryter ner mjölksockret laktos , alkoholdehydrogenas som bryter ner alkohol i levern och DNA-polymeras. Eftersom enzymen har namn efter vad de gör och det kan finnas flera olika enzymer som katalyserar samma reaktion, finns det ibland flera enzymer med samma namn. Dessa kallas isoenzymer. De har inte samma aminosyrasekvens och kan särskiljas genom till exempel det pH -värde den har störst aktivitet vid, kinetiska egenskaper eller genom immunokemiska metoder. Det förekommer att ett och samma enzym kan utföra katalys av en reaktion under fysiologiska förhållande och en annan under artificiella. Enzymet får då två namn, uppkallat efter vardera funktionen. Exempel på detta är glukosisomeras , som används industriellt för att omvandla glukos till sötningsmedlet fruktos.

Under fysiologiska förhållanden är samma enzym ett xylosisomeras. Det första numret är en grovklassificering beroende på vad enzymet gör. Vissa webbservrar, såsom EzyPred [ 49 ] och andra verktyg inom bioinformatik har utvecklats för att förutsäga vilken huvudklass [ 50 ] och underklass [ 51 ] [ 52 ] ett enzym tillhör bara genom att analysera dess proteinsekvens. Enzymer används i den kemiska industrin och i andra industriella tillämpningar. Den industriella användningen av enzymer begränsas dock av enzymets naturliga specificitet för substrat, alltså vilka reaktioner de kan katalysera, och eftersom inte alltid fungerar vid andra betingelser än fysiologiska exempelvis i organiska lösningsmedel eller vid höga temperaturer. Inom fältet proteinteknik görs försök att skapa nya enzymer med önskade egenskaper. Några enzymer har designats från grunden för att katalysera reaktioner som inte sker i naturen. I bakning, katalyserar nedbrytningen av stärkelse i mjöl till socker.

Jäsning av socker med jäst bildar koldioxid som reser degen. Mänskligt glyoxalas I. Två zink -joner som är nödvändiga för att enzymet ska kunna katalysera sin reaktion visas som lila sfärer och enzyminhibitorn S -hexylglutation visas genom en kalottmodell sittande i enzymets två aktiva centrum. Detta avsnitt är en sammanfattning av Alloster reglering. Detta avsnitt är en sammanfattning av Kofaktor och Koenzym. Detta avsnitt är en sammanfattning av Aktiveringsenergi , Termodynamisk jämvikt , och Kemisk jämvikt. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Garrett på engelska.